Di seguito tutti i lemmi pubblicati sul sito, in ordine cronologico.
 
 

Malattie causate da mancanza, insufficiente produzione o alterazione di struttura degli enzimi. Possono essere suddivise in enzimopatìe acquisite (in cui gli enzimi vengono alterati da intossicazione da mercurio o da arsenico, da carenze vitaminiche, da azione dei raggi ultravioletti) ed enzimopatìe congenite (che si verificano a causa di alterazione del gene che codifica la sintesi dell'enzima). In entrambi i casi le conseguenze sono principalmente due: la prima è l'accumulo del substrato che l'enzima dovrebbe trasformare e che può essere dannoso di per sé, o può attivare a sua volta vie metaboliche alternative, con produzione di grandi quantità di metaboliti tossici; la seconda conseguenza è il deficit del prodotto (sostanza che l'enzima dovrebbe produrre), che spesso fa da substrato di una successiva reazione, oppure ha la funzione di regolatore dell'attività di enzimi che lo producono. Le enzimopatìe congenite offrono quadri clinici diversi in base all'enzima interessato, oppure a seconda del tipo di alterazione strutturale dalla quale dipende il grado di funzionamento dell'enzima e quindi anche la gravità della malattia. Si tratta di malattie genetiche, ereditate perlopiù in forma autosomica recessiva, difficilmente legata al sesso, o autosomica dominante. Tra queste, ricordiamo: fenilchetonuria, albinismo, acidosi organiche, gotta, glicogenosi, malattia da sciroppo d'acero, tirosinemia, mucopolisaccaridosi, glicosfingolipidosi, porfirie, favismo, galattosemie e numerose altre. Ad oggi, soltanto alcune enzimopatìe possono essere curate con risultati positivi, e la terapia prevede la diminuzione di introduzione del precursore con la dieta, impedendone l'accumulo, o somministrando il prodotto la cui sintesi non è sufficiente.

Proteina che interviene come catalizzatore nell'ambito di reazioni chimiche del metabolismo cellulare. Classificazioni degli enzimi: gli enzimi hanno una funzione altamente specializzata; la loro denominazione consiste generalmente nell'unione del suffisso -asi al nome del substrato, ossia del composto chimico su cui l'enzima esercita il suo effetto catalitico (per esempio, assume il nome di ureasi l'enzima che scinde l'urea in ammoniaca e anidride carbonica), ma alcuni enzimi hanno una denominazione non correlata con il nome del substrato, come ad esempio la pepsina, la tripsina, la catalasi ecc. Ad oggi, gli enzimi vengono distinti in sei classi fondamentali, in base alla reazione chimica catalizzata: ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi, lisasi o sintetasi. Ogni classe è a sua volta suddivisa in sottoclassi e queste in sotto-sottoclassi. allo stesso modo delle altre sostanze proteiche, gli enzimi possono essere suddivisi in proteine semplici e proteine coniugate; questa suddivisione è valida anche dal punto di vista funzionale, poiché parte degli enzimi è in grado di svolgere la propria funzione catalitica come semplice proteina; altri enzimi, invece, sono attivi solo quando sono combinati con strutture non proteiche, chiamate coenzimi, che possono essere ioni metallici oppure strutture organiche più complesse. Funzioni biologiche degli enzimi: la funzione biologica degli enzimi è quella di diminuire l'energia di attivazione che serve a dar vita alle trasformazioni metaboliche, e a permettere quindi lo svolgimento di attività chimiche cellulari che sarebbero altrimenti troppo dispendiose, in termini energetici, per l'economia dell'organismo. Nonostante i processi del metabolismo siano catalizzati da una grande varietà di enzimi, solo alcuni sono strettamente specifici per un determinato substrato; nella maggior parte dei casi, infatti, l'enzima interviene anche su molecole con struttura simile a quella del proprio substrato fisiologico. Esistono enzimi in grado di agire su un numero relativamente grande di sostanze, per esempio, le lipasi. Per contro alcuni enzimi possono presentarsi in più forme, o isoenzimi, che si differenziano per proprietà fisiche e per la loro velocità di reazione con i substrati, pur possedendo le stesse proprietà catalitiche fondamentali. Dalle indagini della moderna enzimologia sono emersi nuovi dati sulla dinamica del processo catalitico. L'analisi delle proteine enzimatiche con i raggi X ha dimostrato la costante presenza di due elementi nella conformazione molecolare: una "sacca" superficiale, preposta a ricevere il substrato, e speciali raggruppamenti chimici con funzione catalitica localizzati in posizioni circoscritte della molecola. A causa di questa struttura, l'enzima è in grado di riconoscere i substrati specifici, i quali, a loro volta, possono entrare preferenzialmente nel sito attivo per via della grandezza e della carica elettrica della loro molecola. L'efficienza catalitica di un enzima, detta anche "numero di turnover", è determinata dal numero di volte che una reazione può ripetersi nel tempo di un minuto, a livello dello stesso sito attivo. Per l'anidrasi carbonica (l'enzima più efficiente che si conosca) il numero di turnover è pari a 36 milioni. Impiego farmacologico e biochimico: considerata la loro importante funzione, gli enzimi vengono prodotti, sinteticamente o meno, sia per impieghi farmacologici (i più utilizzati sono gli enzimi pancreatici, impiegati in caso di deficit pancreatico congenito o in seguito ad ablazione del pancreas per malattie tumorali) e biochimici, sia per un diretto utilizzo nella tecnologia alimentare, agraria e igienica (per esempio, trattamento e disinfestazione dei terreni, depurazione delle acque ecc.). In particolar modo, l'uso di enzimi nella tecnica alimentare è assai antico: ne sono esempi il lievito del pane, il caglio per i formaggi, i vari fermenti per ottenere le birre. La produzione di enzimi di origine microbica è però relativamente recente; questi vengono utilizzati, oltre che nella fermentazione naturale di prodotti che contengono zuccheri e nell'industria lattiero-casearia, anche per chiarificare i succhi di frutta (enzimi peptici), per velocizzare la frollatura delle carni (proteasi vegetali), per la rigenerazione dei sapori e degli odori dei prodotti che hanno subito una serie di trattamenti chimico-fisici ecc. Nel caso di enzimi prodotti da microrganismi a volte è possibile aumentare la resa del processo fermentativo tramite il "miglioramento" genetico dei ceppi microbici utilizzati, favorendo cioè mutazioni, ibridazioni o il trasferimento intermicrobico di frammenti di DNA responsabili della sintesi dell'enzima desiderato. Si eseguono altresí ricerche sugli enzimi artificiali, da cui ottenere reazioni chimiche diverse da quelle che si verificano in natura.

L'enuresi è il rilascio, volontario o più spesso involontario, di urina a letto o nei vestiti in un momento della crescita nel quale già dovrebbe essere acquisito il controllo degli sfinteri, che i bambini di solito raggiungono completamente all'età di 5 anni. L'erunesi può essere sia primitiva, quando il bambino non riesce a raggiungere il controllo degli sfinteri, che secondaria, ovvero quando il bambino ritorna a una condizione di mancato controllo. Nel 90 per cento dei casi si verifica un'erunesi di tipo primario. A livello di diagnosi, l'erunesi è confermata quando il rilascio di urina avviene almeno due volte alla settimana per tre mesi consecutivi.

Asportazione di un organo (per esempio dell'occhio), di un tumore o di una cisti dalla sua capsula.

Incurvamento patologico della palpebra verso l'interno, con eventuale posizione difettosa delle ciglia, che si trovano rivolte verso il bulbo oculare. Può avere origine cicatriziale o spastica, per spasmo del muscolo orbicolare. In genere è monolaterale e si verifica più di frequente nella palpebra inferiore. Le ciglia si vengono a trovare a contatto col bulbo oculare e lo graffiano. Le lesioni della cornea si possono spesso trasformare in ulcere; è ciò che può avvenire, ad esempio, se si è colpiti da tracoma. La terapia risolutiva è chirurgica.

Detto anche endoderma, è un foglietto embrionale formato attraverso un processo di introflessione della lamina embrionale, all'inizio della terza settimana di vita intrauterina. Da esso prende origine l'epitelio dell'apparato digerente e le ghiandole a questo annesse. In particolare, l'endoderma dà origine all'intestino primitivo (anteriore, medio e posteriore), da cui prendono vita l'epitelio dell'apparato respiratorio, dell'apparato digerente e delle ghiandole ad esso annesse (fegato, pancreas, ecc.) e di una parte dell'apparato urinario (vescica urinaria e uretra).

Infiammazione che riguarda i legamenti articolari nel loro punto di inserzione nell'osso. È una manifestazione caratteristica dell'artrite reumatoide. Esistono diverse tipologie di entesopatia, fra cui: borsite sottoacromio-deltoidea; entesopatia del tendine d'achille; sindrome della spalla di Milwaukee; tendinopatia inserzionale della cuffia dei rotatori; tendinopatia inserzionale degli estensori della mano (meglio nota con il termine di epicondilite laterale); tendinopatia inserzionale dei flessori del polso e della mano (più conosciuta con il nome di epicondilite mediale o epitrocleite).Ogni tipo di trauma o infiammazione a carico dell'entesi genera una entesopatia. Alcune malattie endocrine e metaboliche e anche alcuni tipi di farmaci possono essere all'origine di un'entesopatia. Per quanto riguarda le forme localizzate esse sono più diffuse fra gli atleti e i nomi delle infiammazioni tipiche prendono il nome dalla professione svolta (come ad esempio il gomito del tennista). Fra i sintomi e i segni clinici sono riscontrati soprattutto edema e sclerosi reattiva.