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Le MMP sono una famiglia di almeno 21 proteasi zinco e calcio dipendenti che operano nel processo di degradazione di tutte le componenti della matrice extracellulare. Il loro nome è dovuto al fatto di presentare una regione di circa 165 residui aminoacidi che lega il calcio e lo zinco, fondamentale per l’attività di questi enzimi. Il loro sito attivo media sia la degradazione della matrice extracellulare, sia il taglio autocatalitico dell'enzima stesso. Sono secrete come zimogeni inattivi, attivati mediante un taglio proteolitico parziale per essere attivati definitivamente con un successivo taglio auto catalitico. Sono inibiti da inibitori specifici delle metallo-proteasi (TIMP).
si tratta di una famiglia di metallo proteasi in cui si hanno 10-15 residui aminoacidici idrofobi che facilitano la loro immissione nella membrana cellulare con il sito catalitico dell'enzima indirizzato all'esterno. Si conoscono attualmente 5 membri di questa famiglia e vengono denominate con la sigla di MT1-MMP