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Proteina fibrosa che accumulandosi nei tessuti e negli organi forma i depositi caratteristici dell'amiloidosi.

Malattia che si verifica a seguito di un accumulo di amiolide nei tessuti. I sintomi della patologia variano a seconda degli organi interessati.

Le amiloidosi sono malattie causate dalla deposizione nei tessuti, attorno alle cellule, di aggregati proteici di aspetto fibrillare. Tale materiale fibrillare danneggia gli organi colpiti sostituendo progressivamente il tessuto normale e svolgendo un’azione tossica per le cellule: ciò innesca un meccanismo di morte cellulare per apoptosi (morte cellulare programmata). Si manifesta: i depositi di materiale amiloide si possono localizzare a livello extracellulare in vari organi, quali cuore, rene, fegato, sistema nervoso periferico, etc. Si può affermare che nessun organo può considerarsi pienamente protetto dal deposito di fibrille anche se sono molto rari gli interessamenti del sistema nervoso centrale; in alcuni casi i depositi di amiloide interessano un singolo organo o apparato. Il quadro clinico dipende pertanto dal tipo di organi coinvolti, configurando situazioni tra loro anche molto diverse quali quelle legate a miocardiopatie, nefropatie, polineuropatie, etc. Spesso, soprattutto all’inizio, l’amiloidosi non è facilmente riconoscibile, ma la presenza di familiarità per insufficienze d’organo può aiutare a porre il sospetto diagnostico. Come si trasmette: Le amiloidosi sistemiche ereditarie sono malattie a trasmissione autosomica dominante e ad esordio in età adulta, causate da alterazioni di diverse molecole: transtiretina, apolipoproteina A-I, apolipoproteina A-II, lisozima, catena a del fibrinogeno e gelsolina. L’amiloidosi ereditaria da transtiretina è la forma più frequente: sono note oltre 80 varianti dovute alla sostituzione di un singolo aminoacido all’interno della proteina. Ad ogni gravidanza il genitore affetto ha una probabilità del 50% di trasmettere al figlio il gene mutato, e quindi la malattia. La penetranza (percentuale di persone che presentano la mutazione e manifestano effettivamente i sintomi della malattia) è elevata e l’espressività (modalità manifestazione della malattia) è variabile. Trattandosi di una patologia che si manifesta in età adulta, si pone in sede di consulenza genetica il problema della identificazione, tra i familiari di persone affette (in particolare tra i figli), di eventuali portatori che ancora non manifestano la malattia. Le gravi problematiche psicologiche connesse alla consapevolezza di poter sviluppare la malattia in un tempo non definito suggeriscono la necessità di garantire un supporto clinico e psicologico duraturo ed adeguato ai pazienti e ai loro familiari. La diagnosi: La diagnosi delle forme ereditarie si basa su evidenze istopatologiche e genetiche. L’esame istologico (analisi del tessuto prelevato mediante biopsia) deve dimostrare la presenza di aggregati proteici con proprietà tintoriali specifiche del materiale amiloide che sono ben note a tutti gli anatomo-patologi. Nelle forme sistemiche (che interessano l’intero organismo) la sostanza amiloide si accumula anche nel tessuto adiposo e l’esecuzione di una biopsia del grasso periombelicale permette di ottenere materiale diagnostico per la malattia. Questo tipo di biopsia è assolutamente sicura e di rapida esecuzione e in assenza di altro materiale analizzabile può rappresentare la procedura bioptica di prima scelta. In forme di amiloidosi localizzate in un singolo organo può rendersi necessaria una biopsia mirata del tessuto bersaglio. Analisi immunoistochimiche (colorazioni di laboratorio specifiche, in grado di riconoscere le diverse proteine) devono essere condotte per identificare la natura della proteina fibrillare ed escludere forme non ereditarie di amiloidosi, di cui la più frequente è l’amiloidosi AL, causata da deposizione di immunoglobuline monoclonali. Le analisi genetiche devono individuare mutazioni (più frequentemente si tratta di mutazioni puntiformi, in rari casi di delezioni o inserzioni) a carico dei geni delle cosiddette proteine amiloidogeniche che siano già riconosciute come causa della malattia o che siano già stati dimostrati alterati all’interno della famiglia. Esiste una terapia: Non esiste attualmente una terapia medica mirata che agisca sul meccanismo molecolare che determina la malattia. Alcune forme di amiloidosi possono beneficiare di trapianti d’organo. Nelle forme di amiloidosi da forme mutate di transtiretina sono stati effettuati trapianti di fegato: il fegato rappresenta la principale sede di sintesi di transtiretina e il trapianto interrompe la sintesi di proteina mutata. Studi clinici sono attualmente in corso per valutare l’efficacia di tale approccio. In casi di forme localizzate ad un singolo organo, quali forme selettivamente cardiache, il trapianto del singolo organo ha un grande beneficio clinico.

Parte insolubile dell'amido che costituisce la parte esterna del granulo.

Perdita delle capacità espressive del viso, tipica dei parkinsoniani; può anche essere un sintomo di schizofrenia.

Gli aminoacidi costituiscono gli elementi chimici alla base delle proteine, le quali rappresentano il vettore attraverso il quale l'organismo li assume. Partendo da aminoacidi diversi, il corpo può sintetizzarli; solo una parte deve per forza essere assunta tramite il cibo, e in questo caso si parla di aminoacidi essenziali. Di questa categoria fanno parte leucina, isoleucina, fenilalanina, treonina, triptofano, valina, lisina, metionina, mentre fra quelli non essenziali figurano alanina, acido aspartico, acido glutammico, serina, cisteina ecc. Nelle proteine di origine animale vi sono tutti gli aminoacidi essenziali, alcuni dei quali sono al contrario assenti nelle proteine di origine vegetale.

Gli aminoacidi ramificati vengono chiamati anche BCAA; si tratta della leucina, della isoleucina e della valina. Oltre al lavoro di costruzione e ricostruzione muscolare, questo tipo di aminoacidi svolgono un ruolo fondamentale nella produzione di energia che l'organismo utilizza durante lo sforzo muscolare. Hanno quindi un effetto decisivo non solo nelle attività in cui si usa la forza, ma in particolare nelle discipline che chiamano in causa in misura maggiore l'aspetto della resistenza. Si può assumere aminoacidi ramificati per tipi di allenamento molto intensi o in casi di prestazioni agonistiche per migliorare la qualità dello sforzo fisico.