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Di seguito tutti i lemmi pubblicati sul sito, in ordine cronologico.
 
 
Di riccardo (del 17/03/2014 @ 15:42:56, in Lettera E, visto n. 591 volte)
Proteina che interviene come catalizzatore nell'ambito di reazioni chimiche del metabolismo cellulare. Classificazioni degli enzimi: gli enzimi hanno una funzione altamente specializzata; la loro denominazione consiste generalmente nell'unione del suffisso -asi al nome del substrato, ossia del composto chimico su cui l'enzima esercita il suo effetto catalitico (per esempio, assume il nome di ureasi l'enzima che scinde l'urea in ammoniaca e anidride carbonica), ma alcuni enzimi hanno una denominazione non correlata con il nome del substrato, come ad esempio la pepsina, la tripsina, la catalasi ecc. Ad oggi, gli enzimi vengono distinti in sei classi fondamentali, in base alla reazione chimica catalizzata: ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi, lisasi o sintetasi. Ogni classe è a sua volta suddivisa in sottoclassi e queste in sotto-sottoclassi. allo stesso modo delle altre sostanze proteiche, gli enzimi possono essere suddivisi in proteine semplici e proteine coniugate; questa suddivisione è valida anche dal punto di vista funzionale, poiché parte degli enzimi è in grado di svolgere la propria funzione catalitica come semplice proteina; altri enzimi, invece, sono attivi solo quando sono combinati con strutture non proteiche, chiamate coenzimi, che possono essere ioni metallici oppure strutture organiche più complesse. Funzioni biologiche degli enzimi: la funzione biologica degli enzimi è quella di diminuire l'energia di attivazione che serve a dar vita alle trasformazioni metaboliche, e a permettere quindi lo svolgimento di attività chimiche cellulari che sarebbero altrimenti troppo dispendiose, in termini energetici, per l'economia dell'organismo. Nonostante i processi del metabolismo siano catalizzati da una grande varietà di enzimi, solo alcuni sono strettamente specifici per un determinato substrato; nella maggior parte dei casi, infatti, l'enzima interviene anche su molecole con struttura simile a quella del proprio substrato fisiologico. Esistono enzimi in grado di agire su un numero relativamente grande di sostanze, per esempio, le lipasi. Per contro alcuni enzimi possono presentarsi in più forme, o isoenzimi, che si differenziano per proprietà fisiche e per la loro velocità di reazione con i substrati, pur possedendo le stesse proprietà catalitiche fondamentali. Dalle indagini della moderna enzimologia sono emersi nuovi dati sulla dinamica del processo catalitico. L'analisi delle proteine enzimatiche con i raggi X ha dimostrato la costante presenza di due elementi nella conformazione molecolare: una "sacca" superficiale, preposta a ricevere il substrato, e speciali raggruppamenti chimici con funzione catalitica localizzati in posizioni circoscritte della molecola. A causa di questa struttura, l'enzima è in grado di riconoscere i substrati specifici, i quali, a loro volta, possono entrare preferenzialmente nel sito attivo per via della grandezza e della carica elettrica della loro molecola. L'efficienza catalitica di un enzima, detta anche "numero di turnover", è determinata dal numero di volte che una reazione può ripetersi nel tempo di un minuto, a livello dello stesso sito attivo. Per l'anidrasi carbonica (l'enzima più efficiente che si conosca) il numero di turnover è pari a 36 milioni. Impiego farmacologico e biochimico: considerata la loro importante funzione, gli enzimi vengono prodotti, sinteticamente o meno, sia per impieghi farmacologici (i più utilizzati sono gli enzimi pancreatici, impiegati in caso di deficit pancreatico congenito o in seguito ad ablazione del pancreas per malattie tumorali) e biochimici, sia per un diretto utilizzo nella tecnologia alimentare, agraria e igienica (per esempio, trattamento e disinfestazione dei terreni, depurazione delle acque ecc.). In particolar modo, l'uso di enzimi nella tecnica alimentare è assai antico: ne sono esempi il lievito del pane, il caglio per i formaggi, i vari fermenti per ottenere le birre. La produzione di enzimi di origine microbica è però relativamente recente; questi vengono utilizzati, oltre che nella fermentazione naturale di prodotti che contengono zuccheri e nell'industria lattiero-casearia, anche per chiarificare i succhi di frutta (enzimi peptici), per velocizzare la frollatura delle carni (proteasi vegetali), per la rigenerazione dei sapori e degli odori dei prodotti che hanno subito una serie di trattamenti chimico-fisici ecc. Nel caso di enzimi prodotti da microrganismi a volte è possibile aumentare la resa del processo fermentativo tramite il "miglioramento" genetico dei ceppi microbici utilizzati, favorendo cioè mutazioni, ibridazioni o il trasferimento intermicrobico di frammenti di DNA responsabili della sintesi dell'enzima desiderato. Si eseguono altresí ricerche sugli enzimi artificiali, da cui ottenere reazioni chimiche diverse da quelle che si verificano in natura.
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Di riccardo (del 17/03/2014 @ 15:55:32, in Lettera E, visto n. 478 volte)
Malattie causate da mancanza, insufficiente produzione o alterazione di struttura degli enzimi. Possono essere suddivise in enzimopatìe acquisite (in cui gli enzimi vengono alterati da intossicazione da mercurio o da arsenico, da carenze vitaminiche, da azione dei raggi ultravioletti) ed enzimopatìe congenite (che si verificano a causa di alterazione del gene che codifica la sintesi dell'enzima). In entrambi i casi le conseguenze sono principalmente due: la prima è l'accumulo del substrato che l'enzima dovrebbe trasformare e che può essere dannoso di per sé, o può attivare a sua volta vie metaboliche alternative, con produzione di grandi quantità di metaboliti tossici; la seconda conseguenza è il deficit del prodotto (sostanza che l'enzima dovrebbe produrre), che spesso fa da substrato di una successiva reazione, oppure ha la funzione di regolatore dell'attività di enzimi che lo producono. Le enzimopatìe congenite offrono quadri clinici diversi in base all'enzima interessato, oppure a seconda del tipo di alterazione strutturale dalla quale dipende il grado di funzionamento dell'enzima e quindi anche la gravità della malattia. Si tratta di malattie genetiche, ereditate perlopiù in forma autosomica recessiva, difficilmente legata al sesso, o autosomica dominante. Tra queste, ricordiamo: fenilchetonuria, albinismo, acidosi organiche, gotta, glicogenosi, malattia da sciroppo d'acero, tirosinemia, mucopolisaccaridosi, glicosfingolipidosi, porfirie, favismo, galattosemie e numerose altre. Ad oggi, soltanto alcune enzimopatìe possono essere curate con risultati positivi, e la terapia prevede la diminuzione di introduzione del precursore con la dieta, impedendone l'accumulo, o somministrando il prodotto la cui sintesi non è sufficiente.
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Di riccardo (del 17/03/2014 @ 16:02:46, in Lettera E, visto n. 478 volte)
Termine con cui a volte sono indicati, in psichiatria, il travestitismo e il transessualismo; la parola deriva dal nome del diplomatico francese Charles d'Eon, che aveva l'abitudine di vestire abiti femminili.
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Di riccardo (del 17/03/2014 @ 16:06:12, in Lettera E, visto n. 401 volte)
Abnorme aumento in percentuale e in assoluto della quantità dei granulociti eosinofili nel sangue. Le cause principali sono: farmaci, infezioni parassitarie, malattie allergiche, collagenopatie, neoplasie maligne, sindromi ipereosinofiliche.
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Di riccardo (del 17/03/2014 @ 16:08:20, in Lettera E, visto n. 475 volte)
Tipo di globulo bianco di 10-15 µm di diametro che presenta un nucleo bilobato e un citoplasma provvisto di numerosi granuli, colorabili con un colorante acido, l'eosina. I granulociti eosinòfili nascono nel midollo e la loro vita media dura poche ore nel sangue circolante, e alcuni giorni nei tessuti. La produzione midollare dei granulociti eosinòfili e il loro rilascio vengono regolati da fattori che stimolano la formazione di colonie, specifici per gli eosinofili (E-CSF), e anche da prodotti del metabolismo di alcuni parassiti pluricellulari. I granulociti eosinòfili sono essenzialmente situati nei tessuti: infatti per ogni granulocito eosinòfilo presente in circolo ne esistono centinaia nei tessuti, in particolar modo nel tratto gastrointestinale, nella cute e nel parenchima polmonare. I granuli dei granulociti eosinòfili possiedono al loro interno numerosi enzimi che esercitano un'intensa attività antibatterica, nonché di inibizione delle reazioni allergiche e dell'attività del complemento. L'attività dei granulociti eosinòfili è efficace soprattutto nella difesa dai parassiti pluricellulari, in particolare dai vermi. I granulociti eosinòfili costituiscono soltanto una piccola percentuale dei globuli bianchi nel sangue circolante (1-5%).
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Di riccardo (del 17/03/2014 @ 16:16:21, in Lettera E, visto n. 588 volte)
Polisaccaride presente sulla membrana delle cellule endoteliali, che possiede azione anticoagulante. Collabora all'azione antitrombotica dell'antitrombina III.
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Di riccardo (del 17/03/2014 @ 16:20:38, in Lettera E, visto n. 507 volte)
Farmaco anticoagulante. Possiede un'azione molto rapida: in 10 minuti riesce a bloccare il fattore X di coagulazione e la trombina. Viene somministrata per la prevenzione di trombosi profonda degli arti inferiori, embolia polmonare, fibrillazione atriale, e per prevenire la coagulazione del sangue sulle superfici artificiali in caso di circolazione extracorporea e di emodialisi. L'esistenza di un antidoto, il solfato di protamina, consente di bloccare in 15 minuti l'eparina somministrata. L'iniezione intramuscolare dà origine facilmente a ematomi, perciò viene somministrata nella sua forma salina per via sottocutanea (eparina calcica) o endovenosa (eparina sodica). Non sono frequenti le reazioni di ipersensibilità. Nel corso del trattamento possono verificarsi trombocitopenie e produzione di anticorpi anti-eparina. La somministrazione è controindicata in caso di emorragia in atto, minaccia di aborto, ipertensione arteriosa grave, epatopatie, lesioni del tratto gastroenterico. La produzione di eparina avviene attraverso la sua estrazione da alcuni organi come polmone e fegato di bue e mucosa intestinale di suino. Le eparine porcine e quelle a basso peso molecolare (oggi disponibili) provocano in minor misura, rispetto a quelle bovine, la produzione di anticorpi. Le eparine a basso peso molecolare (per esempio, nadroparina, enoxaparina) interferiscono meno con le piastrine e inibiscono solo il fattore X di coagulazione ma non la trombina: perciò è meno elevato il rischio di emorragia. La loro efficacia è perlomeno uguale a quella dell'eparina classica, con il vantaggio di richiedere minori controlli e causare minori complicanze.
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